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Zum ersten Mal synthetisches menschliches Prion erhalten

09.06.2018

Prionen sind Proteinmoleküle, nicht einmal Viren, geschweige denn Raubtiere, aber sie sind eines der gefährlichsten und heimtückischsten Dinge, die der Mensch kennt. Einmal im Körper, verursachen sie irreversible und fatale Veränderungen in der Struktur des Gehirns; Abgesehen von wissenschaftlichen Feinheiten können wir sagen, dass sich das Gehirn dadurch in einen Schwamm verwandelt. Mehrere Jahre lang korrodieren Prionen das Gehirn, manchmal - vollständig, manchmal - nur einige seiner Abteilungen; so werden Prionen, die erbliche tödliche Schlaflosigkeit verursachen, vom Thalamus zerstört – dem Teil des Gehirns, der unter anderem für den Schlaf verantwortlich ist; Auf dem Höhepunkt der Krankheit können die Patienten im Allgemeinen nicht schlafen und sterben an Erschöpfung des Nervensystems.

Über Prionenerkrankungen ist wenig bekannt – glücklicherweise sind sie recht selten. Meistens entwickeln sie sich willkürlich (in 90% der Fälle), etwa 10% werden vererbt, weitere 1% sind auf eine Infektion durch Tiere oder während medizinischer Eingriffe zurückzuführen. Es gibt kein Heilmittel; Es ist bekannt, dass alle Prionen von Säugetieren defekte Formen des PrPC-Proteins sind, das vom PRNP-Gen kodiert wird, aber die Struktur dieser Formen ist kaum verstanden, und die Wissenschaftler wissen immer noch nicht genau, wie Prionenformen im Gehirn binden und krank machen Änderungen. Der größte Teil der Forschung wurde an Nagetier-Prionen durchgeführt – Labormäusen, Hamstern und Ratten; wahrscheinlich aus diesem Grund scheiterten Versuche mit Therapiemethoden, die auf diesen Studien basierten.

Eine der Hauptschwierigkeiten, mit denen Wissenschaftler, die Prionen untersuchen, konfrontiert sind, ist die Schwierigkeit, das Untersuchungsobjekt zu isolieren. Es gibt Versuche, eine Mutation, die für die Entstehung von Prionenerkrankungen bei Nagetieren verantwortlich ist, in das Genom harmloser Bakterien einzuführen und diese zur Synthese von Prionen zu zwingen; Neuere Studien haben jedoch die geringe Effizienz dieser Methode gezeigt. Menschliche Prionen konnten bisher überhaupt nicht in vitro gewonnen werden.

Die Wissenschaftler untersuchten die Reaktion von normalem menschlichem Protein PrPC und Prionen, den Erregern der Creutzfeldt-Jakob-Krankheit, in Gegenwart eines neuen Enzyms. Beim Vergleich der Struktur der so gewonnenen Prionen mit denen aus dem Körper des Patienten waren sich die Wissenschaftler sicher, dass die von ihnen synthetisierten Prionen mit denen identisch sind, die beim Menschen die Krankheit verursacht haben. Bei Mäusen, denen synthetische Prionen injiziert wurden, wurden bereits etwa 200 Tage nach der Injektion pathologische Störungen in der Gehirnstruktur festgestellt; in dem Artikel stellen die Wissenschaftler fest, dass es ihnen gelungen sei, ein „besonders neurotoxisches“ Protein zu gewinnen.

Nachdem die Wissenschaftler mit ihrer Technik eine ausreichende Menge der Prionform des Proteins erhalten hatten, bestimmten sie, welche Teile des defekten Moleküls für die Proteinreplikation in einem lebenden Organismus wichtig sind und welche für die Bindung an andere Moleküle im Gehirn verantwortlich sind. Dieses Wissen wird Wissenschaftlern dabei helfen, die Funktionsweise von Prionen zu verstehen und möglicherweise Behandlungen für Prionenerkrankungen vorzuschlagen.

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